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Pesquisadores da Universidade de Lund, na Suécia, descobriram um anticorpo com potencial para proteger contra a infecção por Strep A, bem como uma forma rara de ligação do anticorpo, que leva a uma resposta imune eficaz contra bactérias. A descoberta poderia explicar por que tantas vacinas estreptocócicas do Grupo A falharam.
Os resultados são publicados em EMBO Medicina Molecular.
Os estreptococos do grupo A têm várias maneiras de escapar do sistema imunológico do corpo e, quando nos infectam, podem causar infecções de garganta comuns (faringite estreptocócica), escarlatina, sepse, varíola suína e infecções de pele. Até agora, os antibióticos funcionam contra essas bactérias, mas se elas se tornarem resistentes, representarão uma grande ameaça à saúde pública.
Uma estratégia que a comunidade científica usa para encontrar novas formas de combater infecções bacterianas é criar anticorpos direcionados. Primeiro, os anticorpos que o sistema imunológico do corpo produz em caso de infecção são mapeados e, em seguida, seu efeito no sistema imunológico é estudado. Desta forma, podem ser identificados anticorpos que podem ser usados tanto para tratamento preventivo quanto para tratamento durante uma infecção em curso. No entanto, é um processo desafiador, e muitas tentativas de desenvolver tratamentos baseados em anticorpos contra Strep A falharam.
O estudo atual mostra uma maneira inesperada como os anticorpos interagem com os estreptococos do grupo A e, mais especificamente, como eles se ligam à proteína bacteriana provavelmente mais importante, a proteína M, na superfície da célula.
“Descobrimos que isso acontece de uma maneira que nunca foi descrita antes. Normalmente, um anticorpo se liga por meio de um de seus dois braços Y à sua proteína-alvo em um único local, independentemente de qual dos dois braços é usado para a ligação. Mas o que vimos – e esta é uma informação vital – é que os dois braços Y podem reconhecer e se conectar dois lugares diferentes na mesma proteína-alvo”, explica Pontus Nordenfelt, um dos autores por trás do estudo.
Isso significa que os dois braços do anticorpo – que são idênticos – podem se ligar a dois locais diferentes em uma proteína-alvo. Acontece que é precisamente esse tipo de ligação que é necessário para uma proteção eficaz e, como provavelmente é raro, acreditam os pesquisadores, isso poderia explicar por que tantas tentativas de vacina não tiveram sucesso. Também pode ser uma razão pela qual as bactérias conseguem escapar do sistema imunológico.
Há muito se sabe que a proteína M da bactéria estreptocócica é de grande importância para a forma como a doença ocorre e se desenvolve no corpo. Encontrar um anticorpo que se liga a essa proteína, sinalizando-o para o sistema imunológico, pode impedir que a bactéria infecte as células do corpo. Como sabemos que o corpo humano pode combater a infecção, esses anticorpos existem, mas é difícil localizá-los.
Os pesquisadores, portanto, se concentraram no exame de anticorpos em pacientes que se recuperaram da infecção estreptocócica do grupo A. Eles conseguiram identificar três chamados anticorpos monoclonais de um paciente que se recuperou de uma infecção por Strep A. Os anticorpos monoclonais são cópias idênticas uns dos outros e, neste caso, visam uma única proteína (a proteína M) dos estreptococos do grupo A. Os pesquisadores então investigaram em estudos com animais se é possível usar os anticorpos para fortalecer o sistema imunológico em sua luta contra o estreptococo do grupo A. Descobriu-se que o anticorpo com o mecanismo de ligação recém-descoberto produziu uma forte resposta imune contra a bactéria. Os pesquisadores já solicitaram uma patente com base nas descobertas do artigo e continuarão a estudar o anticorpo.
“Isso abre possibilidades onde tentativas anteriores de vacina falharam e significa que o anticorpo monoclonal que usamos tem o potencial de proteger contra infecções”, conclui Wael Bahnan, um dos autores por trás do estudo.
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Materiais fornecidos por Universidade de Lund. Observação: o conteúdo pode ser editado quanto ao estilo e tamanho.
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