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O biocatalisador central na fotossíntese, Rubisco, é a enzima mais abundante na Terra. Ao reconstruir enzimas de bilhões de anos, uma equipe de pesquisadores de Max Planck decifrou uma das principais adaptações da fotossíntese inicial. Seus resultados não apenas fornecem insights sobre a evolução da fotossíntese moderna, mas também oferecem novos impulsos para melhorá-la.
A vida atual depende totalmente de organismos fotossintéticos como plantas e algas que capturam e convertem CO2. No centro desses processos está uma enzima chamada Rubisco que captura mais de 400 bilhões de toneladas de CO2 anualmente. Organismos vivos hoje fazem quantidades impressionantes disso: a massa de Rubisco em nosso planeta supera a de todos os humanos. Para assumir um papel tão dominante no ciclo global do carbono, a Rubisco teve que se adaptar constantemente às mudanças nas condições ambientais.
Usando uma combinação de abordagens computacionais e sintéticas, uma equipe do Instituto Max Planck de Microbiologia Terrestre em Marburg, Alemanha, em colaboração com a Universidade de Cingapura, ressuscitou e estudou com sucesso enzimas de bilhões de anos no laboratório. Nesse processo, que eles descrevem como “paleontologia molecular”, os pesquisadores descobriram que, em vez de mutações diretas no centro ativo, um componente totalmente novo preparava a fotossíntese para se adaptar aos níveis crescentes de oxigênio.
A confusão inicial de Rubisco
A Rubisco é antiga: surgiu há aproximadamente quatro bilhões de anos no metabolismo primordial antes da presença do oxigênio na Terra. No entanto, com a invenção da fotossíntese produtora de oxigênio e elevação do oxigênio na atmosfera, a enzima passou a catalisar uma reação indesejada, na qual confunde O2 para CO2 e produz metabólitos que são tóxicos para a célula. Esse escopo de substrato confuso ainda marca Rubiscos até hoje e limita a eficiência fotossintética. Embora as Rubiscos que evoluíram em ambientes contendo oxigênio tenham se tornado mais específicas para CO2 com o tempo, nenhum deles conseguiu se livrar completamente da reação de captura de oxigênio.
Os determinantes moleculares do aumento de CO2 especificidade em Rubisco permanecem em grande parte desconhecidas. No entanto, são de grande interesse para pesquisadores que buscam melhorar a fotossíntese. Curiosamente, aqueles Rubiscos que mostram aumento de CO2 especificidade recrutou um novo componente proteico de função desconhecida. Este componente foi suspeito de estar envolvido no aumento de CO2 especificidade, no entanto, a verdadeira razão para o seu surgimento permaneceu difícil de determinar porque já evoluiu bilhões de anos atrás.
Estudando a evolução ressuscitando proteínas antigas no laboratório
Para entender esse evento chave na evolução de Rubiscos mais específicos, colaboradores do Instituto Max Planck de Microbiologia Terrestre em Marburg e da Universidade Tecnológica de Nanyang em Cingapura usaram um algoritmo estatístico para recriar formas de Rubiscos que existiam bilhões de anos atrás, antes que os níveis de oxigênio começassem para subir. A equipe liderada pelos pesquisadores do Max Planck, Tobias Erb e Georg Hochberg, ressuscitou essas proteínas antigas no laboratório para estudar suas propriedades. Em particular, os cientistas se perguntaram se o novo componente da Rubisco tinha algo a ver com a evolução da especificidade mais alta.
A resposta foi surpreendente, como explica o pesquisador de doutorado Luca Schulz: “Esperávamos que o novo componente excluísse de alguma forma diretamente o oxigênio do centro catalítico da Rubisco. Não foi isso que aconteceu. Em vez disso, essa nova subunidade parece atuar como um modulador para a evolução: recrutamento de a subunidade mudou o efeito que as mutações subsequentes tiveram na subunidade catalítica da Rubisco. Mutações anteriormente inconsequentes de repente tiveram um enorme efeito na especificidade quando este novo componente estava presente. Parece que ter esta nova subunidade mudou completamente o potencial evolutivo da Rubisco.”
A dependência de uma enzima à sua nova subunidade
Essa função como um “modulador evolutivo” também explica outro aspecto misterioso do novo componente proteico: as Rubiscos que a incorporaram são completamente dependentes dela, embora outras formas de Rubisco possam funcionar perfeitamente sem ela. O mesmo efeito modulador explica o porquê: quando ligada a esse pequeno componente proteico, a Rubisco se torna tolerante a mutações que, de outra forma, seriam catastroficamente prejudiciais. Com o acúmulo de tais mutações, a Rubisco tornou-se efetivamente viciada em sua nova subunidade.
Ao todo, as descobertas finalmente explicam a razão pela qual a Rubisco manteve esse novo componente proteico desde que o encontrou. O líder do Grupo de Pesquisa Max Planck, Georg Hochberg, explica: “O fato de que essa conexão não foi compreendida até agora destaca a importância da análise evolutiva para a compreensão da bioquímica que impulsiona a vida ao nosso redor. A história de biomoléculas como a Rubisco pode nos ensinar muito sobre por que elas são do jeito que são hoje. E ainda há tantos fenômenos bioquímicos cuja história evolutiva nós realmente não temos idéia. Então é um momento muito emocionante para ser um bioquímico evolutivo: quase toda a história molecular da célula ainda está esperando para ser descoberto.”
Jornadas científicas no tempo podem fornecer insights inestimáveis para o futuro
O estudo também tem implicações importantes sobre como a fotossíntese pode ser melhorada, diz o diretor de Max Planck, Tobias Erb: na própria Rubisco para melhorá-la. Nosso trabalho agora sugere que adicionar componentes de proteína inteiramente novos à enzima pode ser mais produtivo e pode abrir caminhos evolutivos impossíveis. Este é um terreno inexplorado para a engenharia de enzimas.”
Fonte da história:
Materiais fornecidos por Max Planck Gesellschaft. Nota: O conteúdo pode ser editado para estilo e duração.
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