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Quando as células fotossintéticas absorvem a luz do sol, pacotes de energia chamados fótons saltam entre uma série de proteínas coletoras de luz até atingirem o centro de reação fotossintética. Lá, as células convertem a energia em elétrons, que eventualmente alimentam a produção de moléculas de açúcar.
Essa transferência de energia através do complexo coletor de luz ocorre com eficiência extremamente alta: quase todo fóton de luz absorvido gera um elétron, um fenômeno conhecido como eficiência quântica de quase unidade.
Um novo estudo de químicos do MIT oferece uma possível explicação de como as proteínas do complexo coletor de luz, também chamadas de antena, alcançam essa alta eficiência. Pela primeira vez, os pesquisadores conseguiram medir a transferência de energia entre as proteínas coletoras de luz, permitindo-lhes descobrir que o arranjo desorganizado dessas proteínas aumenta a eficiência da transdução de energia.
“Para que essa antena funcione, você precisa de transdução de energia de longa distância. Nossa principal descoberta é que a organização desordenada das proteínas coletoras de luz aumenta a eficiência dessa transdução de energia de longa distância”, diz Gabriela Schlau-Cohen, uma professor associado de química no MIT e autor sênior do novo estudo.
Os pós-doutorados do MIT Dihao Wang e Dvir Harris e a ex-aluna de pós-graduação do MIT Olivia Fiebig PhD ’22 são os principais autores do artigo, que aparecerá no Anais da Academia Nacional de Ciências. Jianshu Cao, professor de química do MIT, também é autor do artigo.
Captação de energia
Para este estudo, a equipe do MIT se concentrou nas bactérias roxas, que são frequentemente encontradas em ambientes aquáticos pobres em oxigênio e são comumente usadas como modelo para estudos de captação de luz fotossintética.
Dentro dessas células, os fótons capturados viajam através de complexos coletores de luz que consistem em proteínas e pigmentos absorvedores de luz, como a clorofila. Usando espectroscopia ultrarrápida, uma técnica que usa pulsos de laser extremamente curtos para estudar eventos que acontecem em escalas de tempo de femtossegundos a nanossegundos, os cientistas conseguiram estudar como a energia se move dentro de uma única dessas proteínas. No entanto, estudar como a energia viaja entre essas proteínas provou ser muito mais desafiador porque requer o posicionamento de várias proteínas de maneira controlada.
Para criar uma configuração experimental onde eles pudessem medir como a energia viaja entre duas proteínas, a equipe do MIT projetou membranas sintéticas em nanoescala com uma composição semelhante às das membranas celulares naturais. Ao controlar o tamanho dessas membranas, conhecidas como nanodiscos, eles conseguiram controlar a distância entre duas proteínas embutidas nos discos.
Para este estudo, os pesquisadores incorporaram duas versões da principal proteína coletora de luz encontrada nas bactérias roxas, conhecidas como LH2 e LH3, em seus nanodiscos. LH2 é a proteína que está presente em condições normais de luz, e LH3 é uma variante que geralmente é expressa apenas em condições de pouca luz.
Usando o microscópio crioeletrônico nas instalações do MIT.nano, os pesquisadores puderam visualizar suas proteínas incorporadas à membrana e mostrar que elas foram posicionadas a distâncias semelhantes às observadas na membrana nativa. Eles também foram capazes de medir as distâncias entre as proteínas coletoras de luz, que estavam na escala de 2,5 a 3 nanômetros.
Desordenado é melhor
Como LH2 e LH3 absorvem comprimentos de onda de luz ligeiramente diferentes, é possível usar espectroscopia ultrarrápida para observar a transferência de energia entre eles. Para proteínas próximas umas das outras, os pesquisadores descobriram que leva cerca de 6 picossegundos para um fóton de energia viajar entre elas. Para proteínas mais distantes, a transferência leva até 15 picossegundos.
Uma viagem mais rápida se traduz em uma transferência de energia mais eficiente, porque quanto mais longa a jornada, mais energia é perdida durante a transferência.
“Quando um fóton é absorvido, você só tem um certo tempo antes que a energia seja perdida por meio de processos indesejados, como decaimento não radiativo, então quanto mais rápido ele for convertido, mais eficiente será”, diz Schlau-Cohen.
Os pesquisadores também descobriram que as proteínas dispostas em uma estrutura de treliça mostraram transferência de energia menos eficiente do que as proteínas que foram organizadas em estruturas organizadas aleatoriamente, como geralmente ocorre nas células vivas.
“A organização ordenada é, na verdade, menos eficiente do que a organização desordenada da biologia, o que achamos muito interessante porque a biologia tende a ser desordenada. Essa descoberta nos diz que isso pode não ser apenas uma desvantagem inevitável da biologia, mas os organismos podem ter evoluído para vantagem disso”, diz Schlau-Cohen.
Agora que estabeleceram a capacidade de medir a transferência de energia interproteica, os pesquisadores planejam explorar a transferência de energia entre outras proteínas, como a transferência entre proteínas da antena para proteínas do centro de reação. Eles também planejam estudar a transferência de energia entre as proteínas da antena encontradas em organismos que não sejam bactérias roxas, como plantas verdes.
A pesquisa foi financiada principalmente pelo Departamento de Energia dos EUA.
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