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Um estudo na Universidade de Umeå, Suécia, fornece novas pistas para a compreensão de como a resistência a antibióticos se espalha. O estudo mostra como uma enzima quebra a camada externa protetora da bactéria, a parede celular, e assim facilita a transferência de genes para resistência a antibióticos.
“Podemos dizer que estamos adicionando uma peça do quebra-cabeça à compreensão de como a resistência aos antibióticos se espalha entre as bactérias”, diz Ronnie Berntsson, professor associado da Universidade de Umeå e um dos autores do estudo.
Os pesquisadores de Umeå estudaram Enterococcus faecalisque é uma bactéria que frequentemente causa infecções hospitalares, onde em muitos casos o tratamento com antibióticos não funciona mais porque as bactérias desenvolveram resistência. Essas bactérias também podem espalhar a resistência ainda mais por meio dos sistemas de secreção tipo 4, T4SS. É um tipo de complexo proteico que atua como um dispositivo de cópia, permitindo que propriedades na forma de material genético sejam espalhadas para outras bactérias. A resistência a antibióticos é uma dessas características que pode ser movida entre bactérias com a ajuda do T4SS.
Uma parte importante do T4SS é a enzima PrgK, que quebra a parede celular bacteriana e, portanto, facilita a transferência de propriedades entre bactérias. Esta enzima tem três partes ou domínios, LytM, SLT e CHAP.
PrgK funciona como uma tesoura que corta a parede celular bacteriana. Ao contrário do que os pesquisadores pensavam anteriormente, descobriu-se que apenas o domínio SLT estava ativo, mas de uma forma diferente do esperado. Os outros dois domínios acabaram tendo um papel importante na regulação da enzima. Os pesquisadores também identificaram que outra proteína T4SS, PrgL, se liga a PrgK e garante que ela acabe no lugar certo na maquinaria proteica.
“As descobertas são importantes para a pesquisa contínua sobre como evitar que o T4SS transfira propriedades como resistência a antibióticos para outras bactérias”, diz Josy ter Beek, cientista da Universidade de Umeå.
O estudo foi conduzido por meio de uma combinação de análises bioquímicas da proteína ligadas a estudos funcionais vivoe complementado com estudos estruturais de PrgK usando cristalografia de raios X e modelagem AlphaFold.
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