.
Pela primeira vez, os pesquisadores conseguiram prever como alterar a temperatura ideal de uma enzima usando grandes cálculos de computador. Uma enzima adaptada ao frio de uma bactéria antártica foi usada como base. O estudo será publicado na revista Avanços da ciência e é uma colaboração entre pesquisadores da Universidade de Uppsala e da Universidade de Tromsø.
O tipo de enzima adaptada ao frio usada pelos pesquisadores para seu estudo pode ser encontrada em bactérias e peixes que vivem em águas geladas, por exemplo. A evolução as moldou para serem capazes de funcionar mesmo em temperaturas muito baixas, nas quais outras enzimas normalmente estão mortas. Essas enzimas também sempre têm uma temperatura ideal e um ponto de fusão mais baixos do que as enzimas de animais de sangue quente e organismos que vivem em temperaturas mais altas.
Os pesquisadores se perguntaram se as simulações de computador da reação química catalisada poderiam prever um pequeno número de mutações na enzima antártica que poderiam resultar em um aumento em sua temperatura ideal. Os resultados do cálculo mostraram que isso seria possível se 16 mutações fossem inseridas da enzima suína correspondente na variante bacteriana.
Os pesquisadores então produziram essa enzima híbrida e mediram sua atividade catalítica em função da temperatura, e de fato descobriram que a nova variante tinha um ótimo 6°C mais alto que a variante original e era mais rápida que as enzimas antárticas e de porco a 50 ° C. Eles também resolveram a estrutura tridimensional da enzima híbrida por cristalografia de raios-X e mostraram que as mudanças estruturais necessárias previstas pelos cálculos de computador realmente ocorreram.
O projeto de enzimas baseado em computador tornou-se uma área de pesquisa importante e muito procurada nos últimos anos. O objetivo é criar enzimas com novas propriedades e fazê-lo com a ajuda de cálculos de computador, em vez de experimentos trabalhosos.
“Isso pode envolver, por exemplo, a criação de novas enzimas que catalisam reações químicas não encontradas na natureza ou a alteração de suas propriedades para que possam enfrentar melhor o calor, o frio, a alta pressão, o aumento da salinidade e assim por diante. Essa área é, portanto, objeto de grande interesse biotecnológico”, observa Johan Åqvist, professor de química teórica na Universidade de Uppsala.
.
